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硒对铬-牛血清白蛋白互作光谱特征的影响
作者:刘康 胡承孝 蔡苗苗 高林 张梦娇 巴蕾 杨丹丹 王旭 赵小虎
关键词: 硒; 铬; 牛血清白蛋白; 空间构象; 光谱特征;
摘要：为明确Se（Ⅳ）是否影响Cr（Ⅵ）-蛋白质（牛血清白蛋白,BSA）互作体系,进而降低Cr（Ⅵ）对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se（Ⅳ）对Cr（Ⅵ）-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr（Ⅵ）-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr（Ⅵ）与BSA有明显的结合特征。Se（Ⅳ）与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr（Ⅵ）能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫（Van’t Hoff）方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol-1·K-1)和吉布斯自由能变（△G<0）,进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr（Ⅵ）与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr（Ⅵ）的结合距离是0.14 nm,结合位点为siteⅡ。在Cr（Ⅵ）-BSA互作体系中,Se（Ⅳ）的添加并未改变由Cr（Ⅵ）作用引起的BSA构象和光谱特征改变。